Los investigadores han descubierto que la enzima formiato deshidrogenasa también puede descomponer formamidas, abriendo así completamente nuevas posibilidades para la industria química. En lugar de las reacciones tradicionales que utilizan NADH como sustrato, la enzima puede utilizar formamidas como fuente de electrones para regenerar NADPH. Este descubrimiento podría llevar a procesos de biocatálisis más eficientes.
Un grupo de investigación liderado por el profesor Dirk Tischler de la Ruhr-Universität Bochum investigó la función de la enzima formiato deshidrogenasa y descubrió que también puede romper enlaces C-N en las formamidas. Esto significa que la enzima puede descomponer enlaces C-N difíciles de separar y utilizar formamidas como solventes. Este importante descubrimiento abre nuevas posibilidades para reacciones que involucran NADH y NADPH poco solubles.
Anteriormente, se creía que la formiato deshidrogenasa solo podía romper enlaces C-O en los formiatos. Sin embargo, experimentos utilizando formamidas como sustratos demostraron que la enzima puede romper enlaces C-N también. Este descubrimiento es innovador y hasta ahora desconocido en el campo científico.
«Esto abre completamente nuevas posibilidades porque nuestras enzimas modificadas son activas incluso en un 40% de volumen de formamidas», dice el profesor Tischler. Los investigadores han descubierto que las reacciones que utilizan formamidas como fuente de electrones para regenerar NADPH producen resultados equivalentes o incluso mejores que las reacciones tradicionales de formiato. Además, el subproducto CO2 asegura que la reacción no se revierta.
Este descubrimiento impulsa la biocatálisis en la industria química. La utilización de la enzima formiato deshidrogenasa y las formamidas puede conducir a procesos de producción más eficientes y rentables. La investigación ha sido publicada en la revista ACS Catalysis y tiene un enorme potencial para el futuro.